Redox chování komplexů Fe (III) modelujících tyrosinové proteiny
Autor: Václava Jahnová
Ročník: 5.
Školitel: ing. Irena Hoskovcová, CSc
Tyrosinové proteiny jsou jedním typem nehemových proteinů obsahujících železo, které jsou nezbytné pro metabolismus obratlovců. Pomocí jednodušších modelů nahrazujeme složitou strukturu metalloproteinu a získáváme tak důležité informace o jeho chování a vlastnostech.
Práce, na něž navazujeme, se zabývaly zkoumáním vlivu postranního řetězce aminokyseliny na vlastnosti komplexů modelujících molekulu tyrosinu.
Byly připraveny komplexy s ligandy typu Schiffových bází (K[Fe(sal–aa)2], kde sal=salicyliden) a redukovaných Schiffových bází (K[Fe(hb–aa)2], kde hb=N-(2-hydroxybenzyl)), aa představuje aminokyselinu – glycin (gly), alanin (ala), valin (val), leucin (leu), isoleucin (ile) a isomáselnou kyselinu (ibu).
Dříve změřená UV/VIS spektra odrážejí vliv postranního řetězce aminokyseliny na prostorové uspořádání v okolí kovu. Měření klasickou polarografickou metodou ukazují, že redukce probíhá ve dvou stupních a jejich půlvlnové potenciály rovněž závisejí na povaze bočního řetězce aminokyseliny. Celý proces je komplikován adsorpčními a kinetickými jevy.
Naším cílem je objasnit souvislost mezi strukturou komplexu a jeho redox chováním odrážejícím reaktivitu látky vůči okolí.